https://doi.org/10.36719/2663-4619/106/45-52
Gulyaz Najafova
French-Azerbaijani University (UFAZ) under the
Azerbaijan State Oil and Industry University
Ph. D. student
gulyaz.najafova@ufaz.az
Gulshan Aghayeva
Scientific Research Institute of Physics Problems
at Baku State University
gulshen@mail.ru
Molecular Mechanics Simulation and Ftir Spectrocopy Optimization of Secondary Structure of Aβ (25-35) Peptide
Abstract
In this study, we probed the secondary structure of a soluble Aβ (25-35) peptide in water solution by applying a molecular mechanics method as well as infrared spectroscopy. We have used Fourier Transformed Infrared Spectroscopy (FTIR) to examine the secondary structure of this peptide. The amide I bands of Ab (25-35) obtained from transmission-FTIR spectra consists of one main band at 1658 cm-1, at both concentrations used (200 mM and 1 mM). This band shows us that Ab (25-35) in aqueous solution was mostly organized into a a-helical structure (48 %). The contribution of the unordered structure was found to be about 12 %. The proportion of b-sheet and b-turn structures are slightly lower, 12-15 % and 13-14 %, respectively for both concentrations. FTIR spectra of the peptide in water solution (100 µM) after incubation for 12h showed Aβ peptide conformation is critically dependent on the environmental conditions used. The simulation approach reveals that the C-terminal octapeptide of this molecule preferably adopts an α-helical structure, while the N-terminal tripeptide may exist as a β-turn and unordered structures.
Keywords: Alzheimer’s amyloid-β (25-35) peptide, molecular mechanics method, Fourier Transformed Infrared Spectroscopy (FTIR), secondary structure, alpha-helix formation
Gülyaz Nəcəfova
Azərbaycan Dövlət Neft və Sənaye Universiteti nəzdindəki
Fransa-Azərbaycan Universiteti (UFAZ)
doktorant
gulyaz.najafova@ufaz.az
Gülşən Ağayeva
Bakı Dövlət Universitetinin nəzdində "Fizika problemləri"
Elmi Tədqiqat İnstitutu
gulshen@mail.ru
Alzheimerin amiloid-β (25-35) peptidi, molekulyar mexanika metodu,
Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiya (FTIR),
ikincil struktur, alfa-spiral formalaşması
Xülasə
Bu tədqiqatda biz Aβ (25-35) peptidinin su məhlulunda həll olunan ikincil strukturunu molekulyar mexanika metodu və infraqırmızı spektroskopiya tətbiq edərək araşdırdıq. Peptidin ikincil strukturunu öyrənmək üçün Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiyadan (FTIR) istifadə etdik. Transmissiya-FTIR spektrlərindən əldə edilən Aβ (25-35) peptidinin amidi I zolaqları hər iki istifadə olunan konsentrasiyada (200 µM və 1 mM) 1658 sm-1-də yerləşən bir əsas zolaqdan ibarətdir. Bu zolaq bizə göstərir ki, Aβ (25-35) su məhlulunda əsasən α-spiral strukturda təşkil olunmuşdur (48 %). Sərbəst strukturun payı təxminən 12 % olaraq müəyyən edilmişdir. Həm β-vərəq, həm də β-burulma strukturlarının nisbəti hər iki konsentrasiya üçün müvafiq olaraq bir qədər aşağıdır, 12-15 % və 13-14 %. 12 saatlıq inkubasiyadan sonra su məhlulunda (100 µM) olan peptidin FTIR spektrləri göstərdi ki, Aβ peptidinin konformasiyası istifadə olunan ətraf mühit şəraitindən kritik dərəcədə asılıdır. Simulyasiya yanaşması göstərir ki, bu molekulun C-terminal oktapeptidi α-spiral strukturunu üstünlük təşkil edir, halbuki N-terminal tripeptidi β-burulma və sərbəst strukturlar kimi mövcud ola bilər.
Açar sözlər: Alzheimerin amiloid-β (25-35) peptidi, molekulyar mexanika metodu, Fourier Transformasiyalı İnfraqırmızı Spektroskopiya (FTIR), ikincil struktur, alfa-spiral formalaşması